Recombinant Rat EphB1 Fc Chimera Protein, CF (200 UG)

• 产品编号：RD-1596-B1-200      品牌：R&D       原厂货号：1596-B1-200
• 产品分类：蛋白质检测与分析 > 蛋白质，多肽和酶 > 蛋白激酶 > 受体酪氨酸激酶
• 应用分类：

描述：

EphB1, also known as Elk, Cek6, Net, and Hek6, is a member of the Eph receptor family 

which binds members of the ephrin ligand family. There are two classes of receptors, 

designated A and B. Both the A and B class receptors have an extracellular region consisting 

of a globular domain, a cysteine-­rich domain, and two fibronectin type III domains. This is 

followed by the transmembrane region and the cytoplasmic region. The cytoplasmic region 

contains a juxtamembrane motif with two tyrosine residues, which are the major 

autophosphorylation sites, a kinase domain, and a conserved sterile alpha motif (SAM) in 

the carboxy tail which contains one conserved tyrosine residue. Activation of kinase activity 

occurs after ligand recognition and binding. Eph-B1 has been shown to bind ephrin-­B2, 

ephrin­-B1, ephrin­-A3, ephrin-­A1, ephrin­-A4, and ephrin­-B3.The extracellular domains of 

human and rat EphB1 share 99% amino acid identity. Only membrane­bound or Fc­clustered 

ligands are capable of activating the receptor in vitro. While soluble monomeric ligands bind 

the receptor, they do not induce receptor autophosphorylationand activation. In vivo, the 

ligands and receptors display reciprocal expression.It has been found that nearly all the 

receptors and ligands are expressed in developing and adult neural tissue.The ephrin/Eph 

families also appear to play a role in angiogenesis.

原厂资料：

EphB1, also known as Elk, Cek6, Net, and Hek6, is a member of the Eph receptor family 

which binds members of the ephrin ligand family. There are two classes of receptors, 

designated A and B. Both the A and B class receptors have an extracellular region consisting 

of a globular domain, a cysteine-­rich domain, and two fibronectin type III domains. This is 

followed by the transmembrane region and the cytoplasmic region. The cytoplasmic region 

contains a juxtamembrane motif with two tyrosine residues, which are the major 

autophosphorylation sites, a kinase domain, and a conserved sterile alpha motif (SAM) in 

the carboxy tail which contains one conserved tyrosine residue. Activation of kinase activity 

occurs after ligand recognition and binding. Eph-B1 has been shown to bind ephrin-­B2, 

ephrin­-B1, ephrin­-A3, ephrin-­A1, ephrin­-A4, and ephrin­-B3.The extracellular domains of 

human and rat EphB1 share 99% amino acid identity. Only membrane­bound or Fc­clustered 

ligands are capable of activating the receptor in vitro. While soluble monomeric ligands bind 

the receptor, they do not induce receptor autophosphorylationand activation. In vivo, the 

ligands and receptors display reciprocal expression.It has been found that nearly all the 

receptors and ligands are expressed in developing and adult neural tissue.The ephrin/Eph 

families also appear to play a role in angiogenesis.